Localização celular da via das pentoses
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Normalmente esse controle é feito pelo emprego de enzimas proteolíticas que aprecem no preparo do malte. A glicosefosfato é convertida em glicose —6-fosfato pela fosfoglicomutase. No fígado, entretanto, a frutose entra na glicólise por uma via diferente.
Monitore com o mSpy mSpy para celulares mSpy para computadores. Início Funcionalidades Compre Agora. A diidroxicetona fosfato é convertida em gliceraldeidofosfato pela enzima glicolitica triose fosfato isomerase.
VIA DAS PENTOSES - DESVIO DAS PENTOSES
Assim, os dois produtos da hidrólise da frutose entram na via glicolitica como gliceraldeidofosfato. A d-galactose é primeiro fosforilada pelo ATP em c-1 e através da enzima galactoquinase. A galactosefosfat é convertida a glicosefosfato por um conjunto de reações nas quais a uridina difosfato UDP funciona de forma semelhante a uma coenzima como transportadora de moléculas de hexoses. No fígado serve para manter um nível constante de glicose no sangue, produzindo e exportando glicose quando outros tecidos precisam dela, e importando e armazenado glicose quando é fornecida em excesso pelo alimentos ingeridos na dieta.
A 6-fosfoglicono-lactona é hidrolisada a 6-fosfogliconato por uma lactonase específica. Insistindo na necessidade de que v. O regulador alosterico mais significativo da foafofrutoquinase-1 é a frutose-2,6-bifosfato que ativa fortemente a enzima.
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Notas sobre a importância dos temas em Medicina. Quando o nível de glicose esta baixo no sangue, a glicose livre produzida do glicogenio do figado é liberada na corrente sangüínea e transportada aos tecidos que a requerem como combustível. Desta maneira a fosforilase do glicogenio age como sensor do fígado, diminuindo a quebra do glicogênio sempre que o nível de glicose no sangue esta alto. A diidroxicetona fosfato é convertida em gliceraldeidofosfato pela enzima glicolitica triose fosfato isomerase.
Assim, os dois produtos da hidrólise da frutose entram na via glicolitica como gliceraldeidofosfato. A d-galactose é primeiro fosforilada pelo ATP em c-1 e através da enzima galactoquinase.
A galactosefosfat é convertida a glicosefosfato por um conjunto de reações nas quais a uridina difosfato UDP funciona de forma semelhante a uma coenzima como transportadora de moléculas de hexoses. No fígado serve para manter um nível constante de glicose no sangue, produzindo e exportando glicose quando outros tecidos precisam dela, e importando e armazenado glicose quando é fornecida em excesso pelo alimentos ingeridos na dieta.
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Quando o nível de glicose esta baixo no sangue, a glicose livre produzida do glicogenio do figado é liberada na corrente sangüínea e transportada aos tecidos que a requerem como combustível. Desta maneira a fosforilase do glicogenio age como sensor do fígado, diminuindo a quebra do glicogênio sempre que o nível de glicose no sangue esta alto. Esta proteína reguladora também tem afinidade pela frutosefosfato e compete com a frutosefosfato, cancelando o seu efeito inibidor sobre a glicoquinase. A glicosefosfato pode fluir tanto para a glicolise como para uma das vias oxidativas secundarias.
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Quando níveis altos de ATP sinalizam que a célula esta produzindo o ATP mais depressa do que consome, o ATP inibe a fosfofrutoquinase-1 ligando-se a um sitio alosterico e diminuindo a afinidade da enzima pelo seu outro substrato, a frutosefosfato. O citrato também age como um ragulador alosterico da fosfofrutoquinase Concentrações altas de citrato aumentam o efeito inibidor do ATP, reduzindo ainda mais o fluxo da glicose através da glicolise.
O regulador alosterico mais significativo da foafofrutoquinase-1 é a frutose-2,6-bifosfato que ativa fortemente a enzima. A gliconeogenese emprega desvios ao redor de cada um desses passos irreversíveis.
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